Het is belangrijk glycatie van eiwitten tegen te gaan. Bij glycatie wordt een reducerende suiker (glucose of fructose) of een aldehyde op de N-terminale amine functie van het eiwit gezet (hoofdzakelijk op het aminozuur lysine). Die reactie hangt in sterke mate af van de duur van blootstelling aan de suiker en de glucoseconcentratie in het bloed en wordt niet gekatalyseerd door een enzym. Het gevormde product wordt Schiff-base genoemd.

Na die eerste stap vindt vaak een moleculaire herschikking plaats, Amadori-herschikking genoemd, met ofwel een verandering van de ruimtelijke configuratie (isomerisatie) van de Schiff-base ofwel binding van een door radicalen geoxideerde suiker op een eiwit (op de NH2-functie). Die herschikking is reversibel na chemische hydrolyse. De vorming van Amadori-producten correleert met de suikerconcentratie.

Die herschikking wordt gevolgd door een complexere reactie die Maillard-reactie wordt genoemd, met vorming van AGE (Advanced Glycation End-products), ook Maillard-producten genoemd. De vorming van die bestanddelen hangt niet af van de suiker concentratie, maar wel van de duur van de hyperglykemie en de eiwitturn-over.

De eerste twee stadia stabiliseren op een plateau en kunnen nog worden omgekeerd als de glykemie daalt, maar het derde is irreversibel en zal verergeren, ongeacht de glykemie. Daarbij worden reactieve bestanddelen gevormd, die de weefsels doen verouderen en die niet meer kunnen worden vernietigd, of afgegeven door de cel. Ze hopen zich dan op in de cel, die er zich niet van kan ontdoen. Geleidelijk aan verstoren ze het metabolisme van de cel en uiteindelijk zal de cel afsterven.

Auteur: Olivier Segers